抗壞血酸過氧化物酶（ascorbate peroxidase）是以抗壞血酸為電子工體的專一性強(qiáng)的過氧化物酶，主要存在于植物葉綠體和胞漿中，一般用愈創(chuàng)木酚作為電子供體測定酚特異性過氧化物酶的方法不能冊書其大部分活性。它和超氧化物歧化酶(SOD),過氧化氫酶(CAT),單脫氫抗壞血酸還原酶，雙脫氫抗壞血酸還原酶以及谷胱甘肽還原酶一起構(gòu)成了活性氧清除系統(tǒng)中的酶系統(tǒng)，且ASP目前被認(rèn)為是葉綠體中清楚H2O2的關(guān)鍵酶。迄今為止，國內(nèi)還沒有文獻(xiàn)具體報(bào)道其活性測定方法。

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抗壞血酸過氧化物酶（aseorbateperoxidase，APX)是植物活性氧代謝中重要的抗氧化酶之一，尤其是葉綠體中清除H2O2的關(guān)鍵酶，又是維生素C代謝的主要酶類。H2O2是植物葉綠體中光合電子傳遞鏈和某些酶反應(yīng)的天然產(chǎn)物，是具有毒害作用的活性氧。

 APX是一種亞鐵血紅素蛋白，植物的APX存在著多種同工酶，且位于細(xì)胞中不同區(qū)域。一種為位于葉綠體中并分解葉綠體中的H2O2的葉綠體型同工酶;另一種為位于葉綠體之外的其它細(xì)胞組分的細(xì)胞質(zhì)型同工酶[1]。
     這兩種同工酶具有共同的特點(diǎn)，但也有不同的方面:①胞質(zhì)型同工酶APX占總APX的40%以上；②葉綠體型APX對AsA的專一性比胞質(zhì)型APX更強(qiáng)；③在不含AsA的介質(zhì)中，葉綠體型同工酶比細(xì)胞質(zhì)型同工酶更快喪失活性；④葉綠體型同工酶對琉基試劑和經(jīng)基脈、對氨基苯酚等抑制劑較胞質(zhì)型同工酶更為敏感；⑤二者的分子量不同

植物因在光合作用時(shí)會(huì)釋放大量的氧氣，故植物會(huì)受到被嚴(yán)重氧化的危險(xiǎn)。提高植物體內(nèi)氧自由基代謝途徑中的酶活力,可以增強(qiáng)植物抵御氧化的能力,從而增強(qiáng)植物耐逆能力。AsA可直接與活性氧反應(yīng)而將其還原，又可作為酶的底物在活性氧的清除過程中起作用，即在葉綠體類囊體表面作為還原劑參與APX介導(dǎo)的H2O2的清除。在這一過程中，AsA氧化成MDA。葉綠體中APX發(fā)揮正常的催化作用[6]。APX是以抗壞血酸(AsA)為電子供體的一種過氧化物酶，是植物體內(nèi)尤其是葉綠體中清除H2O2的關(guān)鍵酶[1]。
APX催化H2O2還原的化學(xué)反應(yīng)如下:2抗壞血酸(AsA）+H2O2→2單脫氫抗壞血酸(MAD)+H2O產(chǎn)生的單脫氫抗壞血酸可通過不同的途徑被還原。抗壞血酸過氧化物酶是以抗壞血酸為電子供體的，APX首先與H2O2形成中間產(chǎn)物，中間產(chǎn)物接著氧化AsA形成產(chǎn)物，當(dāng)AsA未被復(fù)合物利用時(shí)，APX失活。只要AsA能夠再生，APX就能充分進(jìn)行催化反應(yīng)，從而保護(hù)葉綠體維持正常的光合能力[3]。